Valgud on bioloogilised polümeerid, mis on valmistatud peptiidide moodustamiseks ühendatud aminohapetest. Need peptiidi alaühikud võivad seostuda teiste peptiididega, moodustades keerukamad struktuurid. Mitut tüüpi keemilised sidemed hoiavad valke koos ja seovad neid teiste molekulidega. Vaadake lähemalt keemilised sidemed vastutab valkude struktuuri eest.
Valgu esmane struktuur koosneb aminohapped üksteise külge aheldatud. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. Peptiidside on teatud tüüpi kovalentne side ühe aminohappe karboksüülrühma ja teise aminohappe aminorühma vahel. Aminohapped ise on valmistatud aatomitest, mis on ühendatud kovalentsete sidemetega.
Teisene struktuur kirjeldab aminohapete ahela (nt beeta-volditud leht, alfa-heeliks) kolmemõõtmelist voltimist või mähistamist. Seda kolmemõõtmelist kuju hoiab paigas vesiniksidemed. Vesinikside on dipool-dipool-interaktsioon vesinikuaatomi ja elektronegatiivse aatomi, näiteks lämmastiku või hapniku vahel. Üks polüpeptiidahel võib sisaldada mitut alfa-heeliksi ja beeta-volditud lehe piirkonda.
Iga alfa-spiraal stabiliseeritakse vesiniksidemega amiin- ja karbonüülrühmade vahel samal polüpeptiidahelal. Beetaplekiga leht stabiliseeritakse vesiniksidemete abil ühe polüpeptiidahela aminorühmade ja teise külgneva ahela karbonüülrühmade vahel.
Kui sekundaarstruktuur kirjeldab aminohapete ahelate kuju ruumis, tertsiaarstruktuuri on kogu molekuli üldkuju, mis võib sisaldada nii lehe kui ka piirkonna piirkondi mähised. Kui valk koosneb ühest polüpeptiidahelast, on tertsiaarne struktuur struktuuri kõrgeim tase. Vesiniksidemed mõjutavad valgu tertsiaarset struktuuri. Samuti võib iga aminohappe R-rühm olla kas hüdrofoobne või hüdrofiilne.
Mõned valgud on valmistatud alaühikutest, milles valk molekulid seostuvad suurema osa moodustamiseks. Sellise valgu näide on hemoglobiin. Kvaternaarne struktuur kirjeldab, kuidas subühikud sobivad kokku suurema molekuli moodustamiseks.